proteína - Wikilingue - Encydia
As Proteínas son compostos de alto peso molecular, compostos orgánicos de estrutura complexa e masa molecular elevada (de 5.000 a 1.000.000 ou máis unidades de masa atómica), sintetizadas polos organismos vivos a través da condensação dun gran número de moléculas de alfa-aminoácidos, a través de conexións denominadas conexións peptídicas. Unha proteína é un conxunto de en o minimo 80 aminoácidos, mais sabemos que unha proteína posúe moito máis que esa cantidade, sendo os conxuntos menores denominados Polipeptídeos. En comparación, desígnase Prótido calquera composto nitrogenado que contén aminoácidos, peptídios e proteínas (pode conter outros compoñentes). Unha gran parte das proteínas son completamente sintetizadas no citosol das células pola tradución do RNA mentres as proteínas destinadas á membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção posúen un sinal que é recoñecido pola membrana do retículo endoplasmático onde terminan súa síntese.As proteínas son os compoñentes químicos máis importantes do punto de vista estrutural.
Táboa de contido |
Aminoácidos
Ver artigo principal: San compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), osíxeno (O) e nitrogênio (N) - tamén chamado de azoto en Portugal, ás veces conteñen enxofre (S), como a cistina. A estrutura xeral dos aminoácidos envolve un grupo amina e un grupo carboxila, ambos ligados ao carbono α (o primeiro despois do grupo carboxila). O carbono α tamén é ligado a un hidrogênio e a unha cadea lateral, que é representada pola letra R. O grupo R determina a identidade dun aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aquí pode transmitir soamente parte da estrutura común dos aminoácidos, porque unha das propiedades máis importantes de tales compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica.
Existen 300 tipos de aminoácidos, porén soamente 20 son utilizados no organismo humano, sendo denominados aminoácidos primarios ou padrão; só eses poden ser sintetizados polo DNA humano. Deses 20, oito son ditos esenciais: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilanina, treonina triptofano, valina, histidina e arginina. O organismo humano non é capaz de producídelos, e por iso é necesaria a súa ingestão a través dos alimentos para evitar súa deficiencia no organismo. Unha cadea de aminoácidos denomínase de "peptídeo", estas poden posuír dous aminoácidos (dipeptídeos), tres aminoácidos (tripeptídeos), catro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou moitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo proteína é dado cando na composición do polipeptídeo entran centenares ou miles de aminoácidos.
As conexións entre aminoácidos denomínanse conexións peptídicas e estabelécense entre o grupo amina dun aminoácido e o grupo carboxilo doutro aminoácido, coa perda dunha molécula de auga .
Estrutura tridimensional
As proteínas poden ter 4 tipos de estrutura dependendo do tipo de aminoácidos que posúe, do tamaño da cadea e da configuración espacial da cadea polipeptídica. As estruturas son:
Estrutura primaria
É reparada na secuencia de aminoácidos ao longo da cadea polipeptídica. É o nivel estrutural máis simple e máis importante, pois del deriva todo o arranxo espacial da molécula. San específicas para cada proteína, sendo, xeralmente, determinadas xeneticamente. A estrutura primaria da proteína resulta nunha longa cadea de aminoácidos, cunha extremidade "amino terminal" e unha extremidade "carboxi terminal". Súa estrutura é soamente a secuencia dos aminoácidos, sen se preocupar coa orientación espacial da molécula. Súas conexións son conexións peptídicas e pontes dissulfeto.
Representada pola secuencia de aminoácidos unidos por medio das conexións peptídicas. É ligada a carboidratos así como outros.
Estrutura secundaria
É reparada no arranxo espacial de aminoácidos próximos entre si na secuencia primaria da proteína. É o último nivel de organización das proteínas fibrosas, máis simples estruturalmente.
Ocorre grazas á posibilidade de rotação das conexións entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo. O arranxo secundario dunha cadea polipeptídica pode ocorrer de forma regular; iso acontece cando os ángulos das conexións entre carbonos alfa e seus ligantes son iguais e se repiten ao longo dun segmento da molécula.
San dous os tipos principais de arranxo secundario regular:
- alfa-hélice: presente na estrutura secundaria dos niveis de organización das proteínas. San estruturas cilindricas estabilizadas por pontes de hidrogénio entre aminoácidos. As cadeas laterais dos aminoácidos encóntranse viradas para fóra. Existen varias formas de como as hélice alfa poden organizarse.
- folla-beta: padrão estrutural encontrado en varias proteínas, nas cales rexións veciñas da cadea polipeptídica asócianse por medio de conexións de hidrogénio, resultando nunha estrutura achatada e ríxida.
Estrutura terciária
Resulta do enrolamento da hélice ou da folla pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. Esta estrutura revisa a actividade biolóxica ás proteínas.
A estrutura terciária describe o dobramento final dunha cadea, por interaccións de rexións con estrutura regular ou de rexións sen estrutura definida, podendo haber interaccións de segmentos distantes de estrutura primaria, por conexións non covalentes.
Mentres a estrutura secundaria é determinada polo relacionamento estrutural de curta distancia, a terciária é caracterizada polas interaccións de longa distancia entre aminoácidos, denominadas interaccións hidrofóbicas, polas interaccións eletrostáticas, pontes de hidrogenio e de sulfeto. Todas teñen secuencias de aminoácidos distintas, refletindo estruturas e funcións distintas. Efectúa interaccións locais entre os aminoácidos que fican próximos uns dos outros.
Estrutura quaternária
Algunhas proteínas poden ter dúas ou máis cadeas polipeptídicas. Esa transformación das proteínas en estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária, que son guiadas e estabilizadas polas mesmas interaccións da terciária.A junção de cadeas polipeptídicas pode producir distintas funcións para os compostos.
Un dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Súa estrutura é formada por catro cadeas polipeptídicas.
Estrutural ou plástica
San aquelas que participan dos tecidos dándolles rigidez, consistência e elasticidade. San proteínas estruturais: colágeno (constituínte das cartilagens), actina e miosina (presentes na formación das fibras musculares), queratina (principal proteína do cabelo), fibrinogênio (presente no sangue), albumina (encontrada en ovos ) e outras.
Hormonal
Exercen algunha función específica sobre algún órgano ou estrutura dun organismo como, por exemplo, a insulina que retira a glicose en exceso do sangue(aínda que tecnicamente a insulina sexa considerada só un polipeptídeo, debido a seu pequeno tamaño).
Defensa
Os anticorpos son proteínas que realizan a defensa do organismo, especializados no recoñecemento e neutralização de virus , bacterias e outras sustancias estrañas.
O fibrinogênio e a trombina son outras proteínas de defensa, responsábeis pola coagulação do sangue e prevención de perda sanguínea en casos de cortes e feridas.
Enerxética
Obtención de enerxía a partir das canles que compoñen as proteínas.
Enzimática
Encimas son proteínas capaces de catalisar reaccións bioquímicas como, por exemplo, as lipases. As encimas non reaccionan, son reutilizadas (sempre respectando o sitio activo) e son específicas.
As encimas reducen a enerxía de ativação das reaccións químicas. A función da encima depende directamente de súa estrutura. Proteínas altamente especializadas e con actividade catalítica. Máis de 2000 encimas son coñecidas, cría se que cada unha era capaz de catalisar só un tipo distinto de reacción química, porén novas pescudas probaron que algunhas encimas poden catalisar distintas reaccións químicas.
Condutoras de gases
O transporte de gases (principalmente do osíxeno e un pouco do gas carbónico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina presentes nos glóbulos vermellos ou hemácias .
Desnaturação
A desnaturação ocorre cando a proteína perde súa estrutura secundaria e/ou terciária, ou sexa, o arranxo tridimensional da cadea polipeptídica é roto, facendo que, case sempre, a proteína perda súa actividade biolóxica característica.
Cando as proteínas sofren desnaturação non ocorre rotura de conexións covalentes do esqueleto da cadea polipeptídica, preservando a secuencia de aminoácidos características da proteína.
Os factores que causan a desnaturação, son:
- Aumento de temperatura (cada proteína soporta unha correcta calor, se iso é superado ela desnatura);
- Extremos de pH;
- Solventes orgánicos miscíveis coa auga (etanol e acetona);
- Solutos (uréia);
- Exposición da proteína a detergentes;
- Axitación vigorosa da solución protéica até formación abondosa de espuma.
Ver tamén
Referencias
- Lubert Stryer, Jeremy Mark Berg, John L. Tymoczko (trad. Serge Weinman), Biochimie, Flammarion, « Médecine-Sciences », París, 2003, 5ª éd. ISBN 2-257-17116-0.
- Carl-Ivar Brändén, John Tooze (trad. Bernard Lubochinsky, préf. Joël Janin), Introduction á la structure des protéines, De Boeck Université, Bruxelles, 1996 ISBN 2-804-12109-7.
- Rodríguez, Faride. La estructura de las proteínas
- Lehninger, Albert L. Principios da bioquímica
Conexións externas
- Aminosäuren und Proteine
- Bau von Proteinen
- Peptide, Polypeptide (Proteine)
- Protein Database (Aminosäurensequenzen, 3D-Strukturen,…)
- Proteinbilder
- Human Protein Atlas
- Resumo sobre proteína
- Texto sobre proteína
- Algo sobre proteína
- Proteínas
